La evaluación de la curcumina y sus análogos como posibles inhibidores de la enzima ureasa
DOI:
https://doi.org/10.47456/bjpe.v7i5.35896Palabras clave:
curcumina, inhibidor de la ureasa, acoplamiento molecularResumen
Las ureas son enzimas que catalizan la hidrólisis de la urea, formando amoníaco, dióxido de carbono y agua. La hidrólisis de la urea juega un papel importante en el ciclo del nitrógeno ya que proporciona este elemento para el crecimiento de microorganismos y plantas. Sin embargo, la acción excesiva de la ureasa conduce a varios problemas en los organismos vivos y también puede causar daños ambientales y económicos. Los inhibidores de la ureasa pueden ser una buena alternativa para el tratamiento de enfermedades causadas por microorganismos patógenos dependientes de la enzima ureasa. La curcumina, un producto natural obtenido de la Curcuma longa, se conoce en Brasil como cúrcuma y tiene una estructura capaz de complejar metales, lo que la convierte en un potencial inhibidor de metaloproteínas, como la ureasa. Por ello, en este trabajo se evaluó el potencial de interacción de la curcumina y once análogos con el sitio activo de la enzima ureasa mediante los programas Autodock y Mopac2016. Los resultados mostraron que nueve compuestos tienen mayor interacción con el sitio activo de la enzima ureasa en comparación con el sustrato urea, presentando energías de enlace entre -7,24 y -5,12 kcal/mol, mientras que la urea presentó energía de enlace igual a -4,10 kcal/mol. El producto natural curcumina ocupó el quinto lugar, con una energía de unión de -6,21 kcal/mol, lo que demuestra un gran potencial para su uso como inhibidor de la enzima ureasa.
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